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La USAL colabora en la descripción de un mecanismo metabólico exclusivo de algunas bacterias patógenas que servirá para el desarrollo de antibióticos

La USAL colabora en la descripción de un mecanismo metabólico exclusivo de algunas bacterias patógenas que servirá para el desarrollo de antibióticos

La reconocida revista norteamericana PNAS publica el estudio internacional en el que participa el Grupo de Ingeniería Metabólica de la USAL y que abre nuevas vías en la búsqueda de moléculas con actividad antibiótica.

Los seres vivos producen la energía que necesitan a partir de los alimentos mediante una red muy compleja de reacciones bioquímicas denominada, en su conjunto, metabolismo. Los procesos metabólicos que ocurren en el interior de las células son la base de la vida a escala molecular a partir de los que se obtiene la energía necesaria para moverse, crecer o reproducirse, entre otros tipos de actividades vitales. Existe una multitud de variantes de las reacciones metabólicas y, dada su relevancia, la gran mayoría de estos procesos han sido estudiados y caracterizados extensivamente en las últimas décadas.

No obstante, aún es posible encontrar nuevas variedades de procesos metabólicos en determinados organismos y, en este contexto, la Universidad de Salamanca a través de su Grupo de Ingeniería Metabólica ha colaborado en el hallazgo de un “mecanismo metabólico nuevo y exclusivo de algunas bacterias patógenas”, según informa a Comunicación USAL el catedrático de Microbiología y Genética de la Universidad de Salamanca y director del Grupo, José Luis Revuelta Doval.

El trabajo internacional, coordinado por la científica Mónica Balsera, del Instituto de Recursos Naturales y Agrobiología de Salamanca (CSIC), acaba de ser publicado por la prestigiosa revista norteamericana Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS). Desde el punto de vista científico, el descubrimiento es de “enorme interés”, dado que supone la primera evidencia de que “algunas bacterias que viven en ambientes carentes de oxígeno, donde no están expuestos a la luz, utilizan mecanismos metabólicos que hasta ahora se pensaba que eran exclusivos de los organismos fotosintéticos, como las algas y las plantas”, explican los investigadores.

El consorcio internacional ha estudiado una novedosa proteína que existe, de manera exclusiva, en algunas bacterias anaerobias, es decir, bacterias que viven en ambientes que carecen de oxígeno. Esta proteína es una quimera de dos proteínas diferentes, que aparecen normalmente en rutas metabólicas separadas: la Tiorredoxina Reductasa dependiente de NADPH (NTR), que está presente en todos los organismos vivos conocidos; y la Tiorredoxina Reductasa dependiente de Ferredoxina (FTR), que es exclusiva de los organismos fotosintéticos.

La proteína resultante, denominada Flavín-Tiorredoxina Reductasa dependiente de Ferredoxina (FFTR), es especial porque contiene una mezcla inédita de las funcionalidades de las dos proteínas iniciales. Por un lado, interacciona con la ferredoxina como lo hace la FTR y, por otro lado, utiliza el mismo módulo de unión a un cofactor de flavina que la NTR. Como resultado de esta mezcla, se genera “una proteína nueva con propiedades únicas que se describen en detalle y por primera vez en al artículo recogido por PNAS”, subrayan.

Nuevas vías para la investigación en antibióticos

Desde el punto de vista biomédico el estudio presenta aún más relevancia, si cabe, porque algunas de las bacterias en las que se encuentra esta proteína son patógenos extremadamente peligrosos, entre los que se incluyen Clostridium difficile, Clostridium botulinum y Clostridium tetani causantes de la colitis pseudomembranosa, el botulismo y la enfermedad del tétanos, respectivamente.

Este hallazgo, por tanto, abre las puertas al desarrollo de nuevas aproximaciones en la búsqueda de moléculas con actividad antibiótica, uno de los problemas de salud pública más acuciantes en la actualidad dada la creciente aparición de bacterias resistentes y multirresistentes, situación acelerada en los últimos años por el uso abusivo de los antibióticos.

Consorcio internacional de investigación

Entre otras acciones, para realizar el trabajo resultó fundamental la obtención de la estructura tridimensional de la proteína a resolución atómica mediante experimentos de difracción de rayos-X de alta energía producidos en los sincrotrones ALBA (Barcelona) y Diamond (Oxford).

Una estructura tridimensional que constituyó el objeto de trabajo de los científicos salmantinos Rubén Martínez-Buey, David Fernández-Justel y José Luis Revuelta del Grupo de Ingeniería Metabólica del Departamento de Microbiología y Genética de la Universidad de Salamanca, y que fue ejecutado bajo la coordinación de la investigadora del CSIC responsable del estudio, Mónica Balsera (IRNASA), en colaboración con José María de Pereda, del Instituto de Biología Celular y Molecular del Cáncer (USAL-CSIC), y las universidades de California en Berkeley (EE.UU.) y de Neuchâtel (Suiza).

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